背景及概述[1-3]

苯丙氨酸脱氢酶LphenylalaninedehydrogenaseEC1.4.1.20简称PheDH是一种氧化还原酶类其正反应可在NAD存在的情况下催化L苯丙氨酸LPhe氧化脱氨基生成苯丙酮酸NADH和NH+4逆反应可催化苯丙酮酸NADH和NH4+合成相应的氨基酸。

苯丙氨酸脱氢酶这一催化特性使其已成为临床检测苯丙酮尿症phenylketonuria简称PKU患儿血液中苯丙氨酸含量的试剂用酶此外在合成手性化合物方面苯丙氨酸脱

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氢酶除了可以催化苯丙酮酸与氨生成芳香族氨基酸外还可催化酮酸与氨生成相应的氨基酸苯丙氨酸脱氢酶因其具有巨大的商业价值和市场潜力而受到了广泛的关注。

苯丙氨酸脱氢酶的来源[3]

苯丙氨酸脱氢酶最先是由德国学者Hummel等发现的1984年,Hummel等在研究生物体苯丙氨酸代谢时发现短杆菌sp.菌株Vll1细胞破碎后的粗提液中可测到一种能作用于芳香族氨基酸的脱氢酶即苯丙氨酸脱氢酶。

该酶催化反应是可逆的其正反应必需以L苯丙氨酸为底物NAD+为辅酶氧化脱氨基形成苯丙酮酸NADP+不能取代NAD+同样在其逆反应还原氨基化作用中除了苯丙酮酸外还需NADH和NH合成苯丙氨基酸NADH不能用NADPH取代L-谷氨酸不能取代氨作为苯丙氨酸的氨基供体这些都表明该酶是L苯丙氨酸脱氢酶EC1.4.1.20而与以往报道的以天门氨酸或谷氨酸为氨基供体的L-苯丙氨酸解氨酶phenylalanineammonialyase简称PALEC4.3.1.5不同。....